真核生物蛋白質的分泌

真核生物不但有細胞核、細胞質和細胞膜，而且還有許多膜性結構的細胞器，在細胞須內合成的蛋白質怎樣的到達細胞的不同部位呢？了解比較清楚的是分泌性蛋白質的轉運。

像原核細胞一要，真核細胞合成的蛋白質N端也有信號肽也能形成兩個α螺旋的發夾結構，這個結構可插入到內質網的膜中，將正在合成中的多肽鏈帶和內質網內腔。80年代中期在胞漿中發現一種由小分子RNA和蛋白質共同組成的復合物，它能特異地與信號肽識別而命名為信號肽識別顆粒。它的作用是識別信號肽與核糖體結合并暫時阻斷多肽鏈的合成。內質網外膜上的SRP受體，當ARP與受體結合后，信號肽就可插入內質網進入內腔，被內質網內膜壁上的信號肽酶水解除去SRP與受體結合后，信號肽就可插入內質網進入內腔，被內質網內腔壁上的信號肽酶水解除去SRP與受體解離并進入新的循環，而信號肽后序肽段也進入內質網內腔，并開始繼續合成多肽鏈（圖18-19）。

圖18-19　在蛋白質越過內質網的轉運過程中，SRP和船塢蛋白（或SRP受體）的作用

SRP對翻譯階段作用的重要生理意義在于：分泌性蛋白及早進入細胞的膜性細胞，能夠正確的折疊、進行必要的后期加工與修飾并順利分泌出細胞。

現以哺乳動物的胰島素為例說明這種分泌過程。胰島素由51個氨基酸殘基組成，但胰島素mRNA的翻譯產和在兔網織紅細胞無細胞翻譯體系中為86個氨基酸殘基，稱為胰島素原，在麥胚無細胞翻譯系統中為110個氨基酸殘基組成的前胰島素原，后來證明，在前胰島素原的N末端有一段富含疏水氨基酸的肽段做為信號肽，使前胰島素原能穿越內質網膜進入內質網內腔，在內腔壁上信號肽被水介。所以在哺乳動物細胞內，當多肽鏈合成完成時，前胰島素原已成為胰島素原。然后胰島素原被運到高爾基復合體，切去C肽成為成熟的胰島素，最終排出胞外。像真核細胞的前清蛋白，免疫球白輕鏈，催乳素等都有相似的分必方式。

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