酶的催化特點
酶作為生物催化劑和一般催化劑相比，在許多方面是相同的。如用量少而催化效率高。和一般催化劑一樣，酶僅能改變化學反應的速度，并不能改變化學反應的平衡點，酶在反應前后本身不發生變化，所以在細胞中相對含量很低的酶在短時間內能催化大量的底物發生變化，體現酶催化的高效性。酶可降低反應的活化能（ activation energy ），但不改變反應過程中自由能的變化（ △ G ），因而使反應速度加快，縮短反應到達平衡的時間，但不改變平衡常數（ equilibrium constant ）。
酶的催化作用與一般催化劑相比，又表現出特有的特征。
（一）酶催化的高效性
酶的催化活性比化學催化劑的催化活性要高出很多。如過氧化氫酶（ catalase ） （含 Fe2 ）和無機鐵離子都催化過氧化氫發生如下的分解反應。 1 mol 的過氧化氫酶， 1 min 內，可催化 5 × 106 mol 的 H2 O2 分解。同樣條件下， 1 mol 的化學催化劑 Fe2 ，只能催化 6 × 10-4 mol 的 H2 O2 分解。二者相比，過氧化氫酶的催化效率大約是 Fe2 的 1010 倍。
酶催化效率的高低可用轉換數（ turnover number ）的概念來表示。轉換數是指底物濃度足夠大時，每分鐘每個酶分子能轉換底物的分子數，即催化底物發生化學變化的分子數。根據上面介紹的數據，可以算出過氧化氫酶的轉換數為 5 × 106 。大部分酶的轉換數在 1 000 左右，最大的可達 106 以上。
（二）酶催化的高度專一性
一種酶只能作用于某一類或某一種特定的物質。這就是酶作用的專一性（ specificity ） 。如糖苷鍵、酯鍵、肽鍵等都能被酸堿催化而水解，但水解這些化學鍵的酶卻各不相同，分別為相應的糖苷酶、酯酶和肽酶，即它們分別被具有專一性的酶作用才能水解。
（三）酶催化的反應條件溫和
酶促反應一般要求在常溫、常壓、中性酸堿度等溫和的條件下進行。因為酶是蛋白質，在高溫、強酸、強堿等環境中容易失去活性。由于酶對外界環境的變化比較敏感，容易變性失活，在應用時，必須嚴格控制反應條件。
（四）酶活性的可調控性
與化學催化劑相比，酶催化作用的另一個特征是其催化活性可以自動地調控。生物體內進行的化學反應，雖然種類繁多，但非常協調有序。底物濃度、產物濃度以及環境條件的改變，都有可能影響酶催化活性，從而控制生化反應協調有序的進行。任一生化反應的錯亂與失調，必將造成生物體產生疾病，嚴重時甚至死亡。生物體為適應環境的變化，保持正常的生命活動，在漫長的進化過程中，形成了自動調控酶活性的系統。酶的調控方式很多，包括抑制劑調節、反饋調節、共價修飾調節、酶原激活及激素控制等。
（五）酶催化的活性與輔酶、輔基和金屬離子有關
有些酶是復合蛋白質，其中的小分子物質輔酶（ coenzyme ）、輔基（ cofactor ）及金屬離子與酶的催化活性密切相關。若將它們除去，酶就失去活性。
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