ATP合酶
ATP合酶廣泛存在于線粒體、葉綠體、原核藻、異養菌和光合細菌中，是生物體能量代謝的關鍵酶。該酶分別位于類囊體膜、質膜或線粒體內膜上，參與氧化磷酸化與光合磷酸化反應，在跨膜質子動力勢的推動下催化合成生物體的能量“通貨”——ATP。ATP合酶的F0部分比鞭毛的動力結構的直徑將近小一半。鞭毛的運動要經過幾百個步驟，而ATP合酶的運動只需要幾步。
不同來源的ATP合酶基本上有相同的亞基組成和結構，由突出于膜外的F1和嵌于膜內的F0兩部分組成(在葉綠體內分別叫做CF1和CF0)。F1部分由5種亞基組成，分別是α、β、γ、δ和ε亞基［動物線粒體F1還有寡霉素敏感蛋白(OSCP)亞基和抑制蛋白］。F1有6個核苷酸結合位點，其中3個為催化位點，催化ATP的合成或水解。F0嵌合在膜上，是一個疏水蛋白復合體，形成一個跨膜質子通道。在細菌中，F0由a、b和c 3種亞基組成，藍綠藻中為a、b、b'和c亞基，在葉綠體內與之相對應的是Ⅳ、Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ4種亞基，線粒體ATP合酶的F0更為復雜。原核生物及葉綠體F1各亞基的準量關系為α3β3γδε，總分子量約400±24kD。F0各亞基的準量關系只有細菌的被確切定為ab2c10～12,推測葉綠體F0各亞基最小準量關系為Ⅳ、Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ12，總分子量約為160 kD。
F1是酶的膜外部分，3個α亞基與3個β亞基交替排列，形成一個對稱的橘瓣狀結構。F0嵌在膜上，a亞基和b亞基二聚體排列在12個c亞基形成的環的外側。膜內和膜外的兩部分由γ、ε、δ和b2等幾個小亞基組成的頸部結構連接起來。連接F0和F1的頸部結構可以分為兩部分：γ和ε亞基組成的位于酶的中央部位的“轉子(rotor)”以及δ和b2等亞基組成的“定子(stator)”。在合成或水解ATP的過程中，γ和ε亞基在通過F0的質子流的推動下旋轉，依次與3個β亞基作用，調節β亞基上催化位點的構象變化；“定子”δ和b亞基比位于酶中央的頸部結構細得多，在一側將α3β3與F0連接起來。
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