蛋白質（protein）
氨基酸用肽鍵相連構成的生物大分子，是細胞最重要的功能成分，約占原生質有機成分的一半。
功能 基因表達成蛋白質，才能體現生物的特性。蛋白質的功能多種多樣，可列舉如表。
分類 整個生物界的蛋白質有百萬種以上，分類方法如下：
依據功能分類 除貯存蛋白質和結構蛋白質外皆為功能蛋白質（酶、調節蛋白、運動蛋白，運輸蛋白、防御蛋白等）。
依據多肽鏈的數目分類 只含一條多肽鏈的蛋白質稱單鏈蛋白質；含有2條或多條多肽鏈的蛋白質稱寡聚蛋白質。寡聚蛋白質的多肽鏈數目一般為偶數，其中的多肽鏈叫做亞基。
依據化學組分分類 只含氨基酸成分的蛋白質稱單純蛋白質，又可根據溶解度及來源分成清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白等。除氨基酸外還含有非氨基酸成分的蛋白質叫做綴合蛋白質。其非氨基酸部分稱作輔基。根據輔基的化學性質不同又可分成脂蛋白（含脂質），糖蛋白（含糖類）、核蛋白（含核酸）、色蛋白（含色素）、黃素蛋白（含核黃素）、金屬蛋白（含鐵、銅或鋅等金屬）等。輔基通常和綴合蛋白質的功能密切相關。
依據分子形狀分類 可分成2類。一類叫做球狀蛋白質，其分子形狀為球狀或橢球狀，溶于水。各種功能蛋白質如酶、蛋白質激素等多屬此類。另一類叫做纖維狀蛋白質，其分子外形為纖維狀，不溶于水。結構蛋白質多屬此類，如結締組織的膠原、蠶絲的絲心蛋白和毛發的角蛋白。
結構 蛋白質的基本結構是多肽鏈（化學結構），多肽鏈又盤曲折疊成特定的形狀（空間結構或構象）。構象是因共價單鍵旋轉所造成的結構。肽鍵是共價鍵，而且蛋白質分子中有多個肽鍵，所以，理論上因肽鍵旋轉可構成無數的構象。但因為肽鍵是平面結構，C—N鍵不能自由轉動，也限制了肽鍵周圍單鍵的轉動，這使得蛋白質分子只有1種或少數幾種穩定的構象。一般用4個層次描述蛋白質的結構。
一級結構 指多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序（序列）。1955年桑格（F.Sanger）首先發表了牛胰島素的一級結構，這個蛋白質有兩條用二硫鍵相連的多肽鏈，共51個氨基酸殘基。到80年代初期，報告一級結構的蛋白質已達700種以上。一級結構是更高級結構的基礎，一級結構決定空間結構。一般把空間結構分成3個層次。
二級結構 指的是多肽鏈的折疊方式。這種折疊是由并列的肽鍵間形成氫鍵造成的。氫鍵在一個肽鍵的羰基氧和另一肽鍵的酰胺氫間生成，主要有螺旋和β-折疊兩種形式。在螺旋結構中，氫鍵在多肽鏈內部；在折疊結構中，氫鍵存在于多肽鏈之間；可以在，也可以不在同一肽鏈的區段間。最普通的螺旋結構是α-螺旋，它的每一轉含3.6個氨基酸殘基，其沿長軸的螺距約為0.54納米，每個氨基酸殘基的NH與前方第4個氨基酸殘基的CO用氫鍵相連，其側鏈在螺旋的外側。這樣，每個肽鍵均參與氫鍵的形成。相鄰的螺旋再用氫鍵連接，使α-螺旋得以穩定。角蛋白的基本結構是α-螺旋。許多球狀蛋白質也含有或多或少的α-螺旋區域，如血紅蛋白約含75％α-旋。所有已知的蛋白質螺旋都是右手螺旋，只有膠原特殊，它的基本螺旋是左手螺旋。在β-折疊結構中，多肽鏈是伸展的。根據毗鄰肽鏈的方向是從N端向C端還是從C端向N端又可分成平行式和反平行式兩種。兩者方向相同的為平行式；相反的為反平行式。氨基酸殘基突出在折疊層外。所以只在側鏈相對小時才能形成β-折疊結構堆積起來所構成的片層。在纖維狀蛋白質中，β-折疊主要取反平行式，蠶絲的絲心蛋白有代表性。球狀蛋白質的折疊肽鏈也常具有部分β結構，平行與反平行形式都廣泛存在。
三級結構 球狀蛋白質的多肽鏈在二級結構的基礎上進一步折疊盤曲成致密的球形稱三級結構。維系三級結構的力是氨基酸側鏈間的相互作用力，如氫鍵、正負離子互相吸引和疏水基因的相互作用等。假若蛋白質分子只含一條多肽鏈，三級結構就給出氨基酸殘基在整個分子空間排布的細節，包括酶的活性部位或抗體的抗原結合部位。有些蛋白質的三級結構已用X-射線衍射法加以確定，如肌紅蛋白、核糖核酸酶等。（a）-Lys-Ala-His-Gly-Lys-Lys-Val-Leu-Gly-Ala-四級結構 假若蛋白質是含有2條或更多相同或不同多肽鏈的寡聚蛋白質，這些多肽鏈（亞基）間由非共價鍵連接構成的結構，就是該蛋白質的四級結構，也即亞基結構。亞基有獨立的三級結構，但一般不具有蛋白質的完整功能，如血紅蛋白可運輸氧，其任一亞基均無運氧功能。
性質
兩性性質 多肽鏈的一端具有自由氨基，另一端具有自由羧基，其中氨基酸殘基的不少側鏈還含有酸性或堿性基團，使蛋白質有兩性性質。在等電點時不含凈電荷，表現為兩性離子，此時在電場中不移動，溶解度最小。由于有兩性性質，蛋白質也表現緩沖作用。
溶解度 極性和非極性氨基酸在蛋白質分子表面的分布，分子的形狀和環境因素（pH、離子強度、溫度等）都能影響蛋白質的溶解度。伸展的纖維狀蛋白質多不溶于水。球狀蛋白質的非極性（疏水）氨基酸多聚集在分子內部，極性（親水）氨基酸多分布在表面，這造成分子外部包圍一層保護性的水膜，使許多體液穩定。
變性（denaturation） 蛋白質的構象可因酸、堿、尿素等化學因素或熱、紫外線或X射線照射等物理因素的作用遭到破壞，引起可逆或不可逆的變性。蛋白質變性的主要表現是生物活性喪失，也有一些物化性質的變化，如蛋清加熱凝固是不可逆變性，酒精消毒是使細菌蛋白質變性，制作豆腐的基本原理就是讓大豆蛋白質變性凝固。最早提出蛋白質變性學說的是我國科學家吳憲（1931）。
