從蛋白質(zhì)中間進(jìn)行酶切反應(yīng)
如果你去大劇院看戲遲到了，而你的座位又在一排當(dāng)中，越過許多人是否很麻煩呢？如果你的座位碰巧在一排座位兩端是否問題就解決了呢？對于26S 蛋白酶 體來說，它就要經(jīng)過那么一個(gè)過程，將未折疊的底物從它們的末端進(jìn)行消化。但這個(gè)模型卻不能解釋所有 蛋白酶 體催化的事件，現(xiàn)在Liu and colleagues在Science Express上報(bào)道，確實(shí)有一些蛋白酶底物能被從中間進(jìn)行切割。
研究者首先比較了兩個(gè)天然無序的生理性底物p21和a-synuclein和穩(wěn)定的GFP被潛在的關(guān)閉20S蛋白酶體和活性的開放蛋白酶體26S進(jìn)行降解的過程。其中20S是蛋白酶體的核心，26S是20S蛋白酶體加上PA700的調(diào)控性帽子所形成的。
他們發(fā)現(xiàn)p21和a-synuclein能有效的被20S和26S蛋白酶體進(jìn)行降解，而GFP在兩種條件下都不被降解。20S的蛋白酶體不能降解短的肽段，但它能有效的降解p21和a-synuclein的現(xiàn)象說明，未折疊蛋白自身就能開放某些活性的酶切位點(diǎn)，使得蛋白酶體能夠有效的接近進(jìn)行酶切。
接下來研究者研究了GFP與這兩種蛋白進(jìn)行融合后的降解反應(yīng)。當(dāng)GFP被融合在p21和a-synuclein的氨基端或者是羧基端時(shí)，他們吃驚的發(fā)現(xiàn)20S和26S蛋白酶體能夠還能有效的切割p21和a-synuclein卻留下了完整的GFP肽段。當(dāng)他們在p21和a-synuclein的兩端都接上GFP時(shí)，他們還是發(fā)現(xiàn)20S和26S蛋白酶體能夠特異性的對p21和a-synuclein進(jìn)行酶切，這說明它們識別的內(nèi)部的蛋白酶作用位點(diǎn)。
Liu and colleagues認(rèn)為這說明20S和26S蛋白酶體能夠有效的對未折疊蛋白的內(nèi)部酶切位點(diǎn)進(jìn)行識別，這種蛋白酶反應(yīng)可能是直接從蛋白質(zhì)的中間進(jìn)行的。
相關(guān)文章及鏈接：
ORIGINAL RESEARCH PAPER
Liu, C. W. et al. Endoproteolytic activity of the proteasome. Science Express 2002 December 12 (DOI: 10.1126/science.1079293) | PubMed |
FURTHER READING
Weissman, A. M. Ubiquitin and proteasomes: themes and variations on ubiquitylation. Nature Rev. Mol. Cell Biol. 2, 169-178 (2001) | Article | PubMed |
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